IRB: Kristlanka struktura otkriva fleksibilnost molekule proteina

Znanstvenica Instituta Ruđer Bošković dr. sc. Marija Abramić, koautor je znanstvenog rada "Entropy-driven binding of opioid peptides induces a large domain motion in human dipeptidyl peptidase III" koji daje važan doprinos u razumijevanju interakcije proteina i peptida te povezanosti između fleksibilnosti i funkcije proteinskih makromolekula. 

- Rad međunarodnog tima znanstvenika pridonio je rješavanju kristalne strukture ljudskog enzima dipeptidil-peptidaze III (DPP III) u interakciji s njegovim supstratom, opioidnim peptidom tinorfinom. Razjašnjenje načina na koji ova peptidaza veže svoje supstrate otkriva izuzetno veliku fleksibilnost ove molekule i njenu povezanost s katalitičkom ulogom ovog enzima - piše u priopćenju IRB-a.

-DPP III je prisutna u svim tkivima sisavaca te je pronađena u genomima velikog broja nižih organizama i kod nekih bakterija. indicirana je uloga DPP III u vrlo složenom fiziološkom procesu regulacije osjeta boli. Na to ukazuje prisutnost tog enzima u području leđne moždine u kojem se nalaze i opioidni peptidi (enkefalini i endomorfini), čiju hidrolizu DPP III vrlo efikasno katalizira - piše u priopćenju Instituta te nadodaju kako su za DPP III pretpostavljene i patofiziološke uloge u nastanku očne mrene i tumorskom rastu. Rezultati istraživanja važni su i za biomedicinsko gledište jer daju mogućnost dizajniranja specifičnih inhibitora ove peptidaze obzirom na pretpostavljenu fiziološku ulogu u reguliranju boli u sisavaca.